La straordinaria molecola dell’emoglobina: un miracolo di ingegneria
“Sembra così facile respirare, eppure a quanto pare questa elementare manifestazione della vita esiste grazie all’interazione che c’è fra i molti tipi di atomi di una grande molecola estremamente complessa”. —Max F. Perutz, premio Nobel nel 1962 per i suoi studi sulla molecola dell’emoglobina.
COSA c’è di più semplice che respirare? Tant’è vero che in genere lo facciamo senza pensarci. D’altra parte, respirare non basterebbe a tenerci in vita se non fosse per la molecola di emoglobina, un capolavoro di ingegneria molecolare, opera del nostro Creatore. L’emoglobina, che si trova all’interno di ognuno dei nostri 30.000 miliardi di globuli rossi, trasporta l’ossigeno dai polmoni ai tessuti dell’organismo. Senza di essa moriremmo quasi all’istante.
Come fanno le molecole di emoglobina a legarsi alle molecole di ossigeno, a trattenerle saldamente e a rilasciarle, e tutto questo al momento giusto? Entrano in gioco veri prodigi di ingegneria molecolare.
Minuscoli “taxi”
Potremmo paragonare ciascuna molecola di emoglobina presente in una cellula a un taxi a quattro porte, con spazio per quattro “passeggeri”. Questo “taxi” molecolare non ha bisogno di qualcuno al volante, dato che viaggia all’interno di un globulo rosso, che potremmo immaginare come un container carico di molecole di emoglobina.
Il viaggio della molecola di emoglobina inizia quando i globuli rossi raggiungono gli alveoli polmonari, l’“aeroporto”. Quando immettiamo aria nei polmoni, arrivano tante piccole molecole di ossigeno che iniziano subito a cercare un passaggio in un “taxi”. Si sparpagliano velocemente nei globuli rossi, i “container”. In questo momento all’interno di ogni globulo rosso le “porte” dei “taxi” dell’emoglobina sono ancora chiuse. Tuttavia non passa molto tempo prima che nel trambusto generale una molecola di ossigeno riesca a infilarsi in un “taxi” e a prendere posto.
A questo punto succede qualcosa di molto interessante. All’interno del globulo rosso la molecola di emoglobina inizia a cambiare forma. Non appena il primo passeggero di ogni “taxi” sale, tutte e quattro le “porte” si aprono automaticamente, il che consente agli altri passeggeri di salire a bordo con più facilità. Questo processo di cooperazione è così efficiente che nel tempo di un solo respiro il 95 per cento dei “sedili” di tutti i “taxi” di un globulo rosso vengono occupati. Complessivamente, gli oltre 250.000.000 di molecole di emoglobina di un solo globulo rosso possono trasportare un miliardo di molecole di ossigeno. Ben presto il globulo rosso che contiene tutti questi “taxi” è pronto a distribuire il suo prezioso carico di ossigeno ai tessuti dell’organismo che ne hanno bisogno. Ma cosa impedisce alle molecole di ossigeno di “scendere” prima del tempo?
All’interno di ogni molecola di emoglobina le molecole di ossigeno si legano agli atomi di ferro che sono lì ad attenderle. Probabilmente sapete cosa succede quando ossigeno e ferro si combinano in presenza di acqua. Di solito si forma l’ossido idrato di ferro, ovvero la ruggine. Quando il ferro arrugginisce, l’ossigeno si lega permanentemente in un cristallo. Ma allora come fa la molecola di emoglobina a permettere a ferro e ossigeno di legarsi in modo reversibile nel globulo rosso, dove è presente acqua, senza che si formi la ruggine?
Uno sguardo più da vicino
Per rispondere a questa domanda diamo uno sguardo più da vicino alla molecola di emoglobina. È costituita da atomi di idrogeno, carbonio, azoto, zolfo e ossigeno, circa 10.000 in tutto, opportunamente legati intorno a 4 atomi di ferro. Perché i quattro atomi di ferro hanno bisogno di essere inseriti in tale struttura?
Per prima cosa i quattro atomi di ferro sono dotati di carica elettrica e devono rimanere sotto stretto controllo. Se vagassero liberamente all’interno del globulo rosso, gli atomi dotati di carica, detti ioni, potrebbero fare molto danno. Pertanto ognuno dei quattro ioni di ferro è incastonato al centro di una rigida struttura protettiva. * Inoltre le quattro strutture sono opportunamente posizionate all’interno della molecola di emoglobina in modo tale che gli ioni di ferro possano essere raggiunti dalle molecole di ossigeno, ma non dalle molecole d’acqua. E non essendoci acqua non possono formarsi cristalli di ruggine.
Il ferro presente nella molecola di emoglobina non può legarsi da sé all’ossigeno e scindersi da esso. Eppure senza i quattro ioni di ferro il resto della molecola di emoglobina sarebbe inutile. Solo se questi ioni hanno la loro precisa collocazione all’interno della molecola di emoglobina l’ossigeno può essere trasportato attraverso il torrente sanguigno.
Il rilascio dell’ossigeno
Quando lasciano le arterie e si spostano nei capillari all’interno dei tessuti dell’organismo, i globuli rossi trovano un ambiente diverso. Qui la temperatura è maggiore rispetto alla regione polmonare; inoltre c’è meno ossigeno e più acidità a motivo dell’anidride carbonica che circonda i globuli. Tutto questo segnala alle molecole di emoglobina, cioè i “taxi”, all’interno dei globuli rossi che è arrivato il momento di far scendere gli illustri passeggeri, le molecole d’ossigeno.
Quando l’ossigeno esce dalle molecole di emoglobina, queste cambiano di nuovo aspetto. Cambiano quanto basta per “chiudere le porte” e lasciare fuori l’ossigeno laddove è necessario. Il fatto di aver chiuso le porte impedisce anche all’emoglobina di riportare per sbaglio dell’ossigeno ai polmoni. Per il viaggio di ritorno viene invece fatta salire a bordo l’anidride carbonica.
Ben presto i globuli rossi privi di ossigeno fanno ritorno nei polmoni, dove le molecole di emoglobina rilasciano l’anidride carbonica e vengono ricaricate con il prezioso ossigeno. Nel corso della vita di un globulo rosso, che è di 120 giorni circa, questo processo si ripete migliaia di volte.
L’emoglobina è davvero straordinaria. Come veniva detto all’inizio dell’articolo, si tratta di “una grande molecola estremamente complessa”. Proviamo senz’altro ammirazione e siamo grati al Creatore per questo prodigio di microingegneria che rende possibile la vita.
www.jw.org/it/biblioteca-digitale/riviste/g201009/La-straordinaria-molecola-dellemoglobina-un-miracolo-di-ing...[Modificato da Amalia 52 23/04/2022 19:50]